Холинэстераза (венозная кровь) в Ташкенте

1. Диагностика возможного отравления фосфорорганическими инсектицидами;
2. Оценка риска осложнений при хирургических вмешательствах (определение чувствительности человека к действию миорелаксантов);
3. Оценка наследственного дефицита холинэстеразы;
4. Болезнь Альцгеймера (дополнительная диагностика).

Холинестераза (ХЭ) представляет собой группу ферментов, играющих важную роль в работе нервной системы. Продукция ХЭ осуществляется в печени, откуда фермент поступает в кровоток, накапливаясь в органах и тканях.

Существует две формы холинэстеразы:

1. Ацетилхолинэстераза (холинэстераза I, АХЭ, ацетилхолингидролаза);
2. Псевдохолинэстераза (бутирилхолинэстераза, БуХЭ, холинэстераза II, пропионилхолинэстераза ПХЭ).

Ацетилхолинэстераза содержится в головном мозге, нервных окончаниях, скелетных мышцах, сердце, легких, кишечнике, селезенке и эритроцитах, где расщепляет ацетилхолин — вещество, которое, связываясь с рецептором на поверхности нейрона, активирует его. Благодаря действию ацетилхолина нейрон передает импульс через окончания нервных клеток. Это обеспечивает сокращение мышц. Чтобы не допустить постоянной неконтролируемой активации нейронов, молекулы ацетилхолина нужно вовремя расщеплять. Ацетилхолинэстераза является веществом, предотвращающим чрезмерную активацию нервных клеток.

Псевдохолинэстераза — очень похожий фермент, присутствующий в сердце, печени, мышцах, поджелудочной железе, кишечнике, плаценте, головном и спинном мозге. Это вещество участвует в расщеплении многих химических соединений. Она разрушает ацетилхолин и схожие по структуре вещества. К ним относится ряд ядов (фосфорорганические соединения) и некоторые лекарственные средства, например сукцинилхолин, используемый в анестезии.

ХЭ также выявлена в составе амилоидных бляшек у людей с болезнью Альцгеймера. Обнаружена связь активности ХЭ с тяжестью ожирения и нарушения обмена липидов в организме.

Предоперационный анализ активности ХЭ позволяет оценить возможность применения для анестезии миорелаксанта сукцинилхолина, способного вызвать нарушение дыхания у людей со сниженной активностью фермента. Особенно важно данное исследование для тех, у кого среди близких родственников отмечались осложнения (длительный паралич мышц или удушье) на фоне анестезии.

В некоторых случаях отмечается генетически обусловленный дефицит ХЭ в организме. Это связано с мутацией гена, кодирующего образование данного фермента. Оценка уровня ХЭ в крови может использоваться в комплексной диагностике описанного состояния.

Однако чаще определение активности ХЭ проводится для обнаружения и мониторинга отравлений рядом токсических соединений. Анализ может потребоваться работникам предприятий по производству удобрений и фосфорорганических соединений.

Нормальный уровень ХЭ в крови может различаться в определенных пределах среди людей. Он является индивидуальным показателем, однако в отсутствие поражения холинергической системы стабилен на протяжении жизни. Умеренное изменение уровня ХЭ сопровождает широкий круг воспалительных заболеваний. Ввиду этого результаты анализа должны оцениваться только специалистом. Наибольшую диагностическую ценность представляет наблюдение за концентрацией ХЭ в организме в динамике.

Источники

1. Камышников, В.С. Справочник по клинико¬биохимической лабораторной диагностике. Минск, 2000. —Т. 2. — С. 258¬260.
2. Старостина, В.К., Дегтева, С.А. Холинэстераза: методы анализа и диагностическое значение. Информацинно¬методическое пособие. Новосибирск, 2008.
3. Bajgar, J., Bartosova, L., Kuca, K. et al. Changes of cholinesterase activities in the rat blood and brain after sarin intoxication pretreated with butyrylcholinesterase. Drug Chem. Toxicol., 2007. — Vol. 30. — № 4. — Р. 351-359.
4. Ghebremedhin, E., Thal, D., Schultz, C. et al. Homozygosity for the K variant of BCHE gene increases the risk for development of neurofibrillary pathology but not amiloid deposits at young ages. ActaNeurophatol., 2007. — Vol. 114. — № 4. — P. 359–363.
5. Giacobini, E. Cholinesterases: new roles in brain function and in Alzheimer`s disease. Neurochem. Res., 2003. — Vol. 28. — № 3–4. — P. 515–522.
6. Girard, E., Bernard, V., Minic, J. et al. Butyrylcholinesterase and the control of synaptic responses in acetylcholinesterase knockout mice. Life Sci, 2007. — Vol. 80. — № 24–25. — P. 2380–2385.